Title: Participación de una proteína homologa A EF-1α en la iniciación de la síntesis de proteínas de Saccharomyces cerevisiae

Author: Triana Alonso, Juana Ledia

Abstract: El RNPm de la levadura Saccharomyces cerevisiae aislado de los polisomas, tiene asociados a tres polipéptidos principales de 72, 60 y 50 KDa. El polipéptido de 72 KDa es la proteína asociada a la cola de poli (A) en la región 3' terminal del ARNm llamada PABP, y es importante en la formación del complejo de iniciación 80S ya que anti-PABP inhibe la formación de este complejo. El polipéptido de 50 KDa (50RNPm) se detecta en el complejo de preiniciación 48S, en el complejo de iniciación 80S, y es indispensable para su formación ya que anti-50RNPm inhibe a ambos complejos. Esta proteína asociada al RNPm es homóloga al factor de elongación EF-1 de la síntesis proteica, ya que un anticuerpo aislado contra este polipéptido (anti-50RNPm) reacciona con EF-1 purificado, y anti-EF-1 reconoce a 50RNPm. Ambos polipéptidos se encuentran relacionados estructuralmente, aunque no son completamente equivalentes, al mostrar un patrón peptídico similar a tiempos cortos de incubación con la proteasa Licina-C, y algunas diferencias a tiempos largos de incubación. La relación estructural entre EF-1 y 50RNPm también se demuestra cuando anti-50RNPm inhibe la síntesis de polifenilalanina dependiente de poli (U) al igual que lo hace anti-EF-1. Igualmente, anti-EF-1 inhibe a los complejos de iniciación de manera similar a anti-50RNPm. Por otro lado, el factor de elongación EF-1 purificado es capaz de recuperar la síntesis de proteínas dependiente de RNPm, la síntesis de polifenilalanina dependiente de poli (U) inhibidas con ambos anticuerpos (anti-EEF-1 y anti-50RNPm), y los complejos de iniciación de la síntesis proteica. A yeast 50 KDa mRNA-binding protein (50mRNP) is found selectively associated with the 48S and 80S initiation complexes. This protein is structurally related to the translational elongation factor EF-1. The protein reacts with antidodies directed against EF-1 and similarly, EF-1 recognizes antibodies against the 50mRNP protein. This evidences that they share at least an epitope which allows a similar antigenic behavior. In addition, both proteins show similar cleavage upon treatment with the endoproteinase Lys-C. A murine antibody raised against 50mRNP inhibits both 48S and 80S initiation complex formation. The inhibitory effect is relieved by preincubating anti-50mRNP with EF-1. Antibody to EF-1 manifests a similaar inhibitory pattern for the formation of 48S and 80S complexes. These date strongly suggest that 50mRNP is an EF-1-like polypeptide essential for the formation of the above complexes.

URI: http://hdl.handle.net/123456789/1661

Date: 1998-06

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